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Le tryptophane (abréviations IUPAC-IUBMB : Trp et W) est un acide α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des 22 acides aminés protéinogènes et l'un des 9 acides aminés essentiels pour l'humain. Il est encodé sur les ARN messagers par le codon UGG. C'est l'acide aminé protéinogène le plus rare composant uniquement 1,3 % des acides aminés totaux des vertébrés et 1,1 % de ceux des protéines. Il se métabolise en scatol, qui produit l'odeur caractéristique de l'excrément.
Sources : fr.wikipedia.org
== Propriétés == Il est aromatique, apolaire et hydrophobe (comme la phénylalanine). Très fragile, il est détruit par les acides minéraux et ne peut être isolé que dans les hydrolysats acides des protéines. C'est un acide aminé contenant un hétérocycle indole qui lui confère des propriétés spectroscopiques d'absorption dans l'UV à 280 nm et de fluorescence. En dehors de son utilisation dans la biosynthèse des protéines, c'est le précurseur d'autres composés importants comme la sérotonine, la mélatonine ou encore la bufoténine.
Sources : fr.wikipedia.org
== Biosynthèse et production == Seuls les microorganismes et les plantes sont capables de synthétiser le tryptophane. Cette voie de biosynthèse utilise le chorismate ou l'anthranilate comme point de départ. Celui-ci est condensé sur du phosphoribosyl pyrophosphate (PRPP). Le cycle furanose de ce dernier est ensuite ouvert. Après décarboxylation réductive, il se forme de l'indole-3-glycérol-phosphate. Ce dernier est alors transformé en deux étapes : d'abord en indole, puis en tryptophane par la tryptophane-synthase. Cette enzyme sert également dans le cadre de procédés industriels pour la biotransformation de l'indole en tryptophane.
Sources : fr.wikipedia.org
== Dans l'organisme humain == Le tryptophane est l'acide aminé le moins représenté dans les protéines du protéome humain (≈1,3 % des résidus), comme le montrent les analyses protéomiques à grande échelle, c'est le plus rare des 20 acides aminés dans les protéines. En revanche, les concentrations de tryptophane libre varient selon les parties du corps. Sa proportion augmente dans les protéines membranaires, jusqu’à ≈1,7 %–2,9 % selon les domaines, en raison de son rôle structural à l’interface lipide-protéine. En effet, son noyau indole interagit favorablement avec les têtes polaires des lipides. Par exemple, sa proportion monte à ≈ 2,9 % dans les domaines transmembranaires α-hélicoïdaux, ou à ≈ 3,4 % dans les (en) ceramide synthases. Sa rareté est liée à son coût énergétique élevé de synthèse et à son encodage par un seul codon, limitant sa fréquence dans les protéines. Il est requis pour la synthèse de la sérotonine et de la mélatonine, ainsi que pour la production d'une variété de métabolites appelés collectivement les kynurénines. Le tryptophane joue également un rôle dans des processus physiologiques tels l'immunité, les fonctions neuronale ou l'homéostasie intestinale. Un déséquilibre dans la synthèse des métaboliques du tryptophane est associée à des troubles neurologiques, psychiatriques et aux maladies auto-immune.
Sources : fr.wikipedia.org
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La recherche sur Peptide repose surtout sur des travaux de laboratoire et des modèles animaux ; les données cliniques varient selon la substance.
La pureté et l'analyse (HPLC, spectrométrie de masse), une reconstitution correcte et un stockage adapté sont déterminants.%!(EXTRA string=Peptide)
Tous les mécanismes ne sont pas démontrés et une étude isolée ne fait pas une preuve globale. Les questions ouvertes sont signalées comme telles.%!(EXTRA string=Peptide)